Rozdiely medzi ireverzibilnými inhibítormi enzýmov a reverzibilnými inhibítormi enzýmov

Inhibítory enzýmov sú malé molekuly a ióny schopné viazať sa na enzýmy, aby sa znížila ich katalytická aktivita. Inhibícia enzýmu je dôležitým kontrolným mechanizmom v biologických systémoch. Navyše je to proces, ktorý používa mnoho liečiv na účinné zníženie enzymatickej aktivity sprostredkovanej ochorením. Inhibítory enzýmov možno klasifikovať ako ireverzibilné a reverzibilné.

Čo sú to nevratné inhibítory enzýmov?

Ireverzibilné inhibítory sa pevne viažu na enzým, čím sa od neho veľmi pomaly disociujú. So svojim cieľom môžu vytvárať buď kovalentné alebo nekovalentné väzby.

Mnoho dôležitých liekov, ako napríklad penicilín, je ireverzibilnými inhibítormi enzýmov. Penicilín je antibiotikum schopné zabíjať baktérie kovalentnou väzbou na enzým transpeptidázu, čím bráni syntéze bakteriálnej bunkovej steny.

Ďalším príkladom je aspirín, ktorý vytvára kovalentné väzby s enzýmom cyklooxygenázou, čo má za následok zníženie zápalových procesov.

Ireverzibilné inhibítory je možné rozdeliť do troch kategórií: reagenty špecifické pre skupinu, analógy substrátu a inhibítory samovraždy.

Skupinovo špecifické činidlá sa môžu viazať na konkrétny aminokyselinový zvyšok enzýmu a nevratne ho modifikovať. Sú preto menej špecifické, pretože môžu interagovať s mnohými enzýmami.

Analógy substrátu majú podobnú štruktúru ako substrát enzýmu a môžu kovalentne modifikovať zvyšok svojho aktívneho miesta.

Inhibítory samovraždy sú najšpecifickejšími inhibítormi enzýmov. Viažu sa ako substrát na enzým a sú spracované katalytickou reakciou. Katalýza potom generuje medziprodukt, ktorý kovalentne inaktivuje enzým.

Čo sú reverzibilné inhibítory enzýmov?

Reverzibilné inhibítory tvoria s enzýmom nekovalentné väzby. Vyznačujú sa rýchlou disociáciou od svojho cieľa.

Reverzibilné inhibítory je možné rozdeliť do dvoch hlavných kategórií, kompetitívne a nekompetitívne inhibítory.

Reverzibilný inhibítor je kompetitívny, keď sa enzým môže viazať so svojim aktívnym miestom, buď na inhibítor tvoriaci komplex enzým-inhibítor (EI), alebo na substrát tvoriaci komplex enzým-substrát (ES).

V tomto prípade kompetitívnej inhibície sa väzba enzýmu na substrát alebo na inhibítor navzájom vylučuje: enzým sa nikdy nemôže viazať na inhibítor a na substrát súčasne.

Zníženie katalytickej aktivity enzýmu sa dosiahne znížením podielu komplexu enzým-substrát.

Zvýšenie koncentrácie substrátu môže zmierniť inhibíciu enzýmu.

Pri reverzibilnej nekompetitívnej inhibícii sa substrát a inhibítor viažu súčasne na rôzne miesta enzýmu, čím sa stávajú neaktívnymi. Túto inhibíciu nie je možné prekonať zvýšením koncentrácie substrátu.

Rozdiel a podobnosti medzi ireverzibilnými a reverzibilnými inhibítormi enzýmov

  • Inhibítory ireverzibilných enzýmov a inhibítory reverzibilných enzýmov sú schopné viazať sa na enzýmy a znižovať ich katalytickú aktivitu.
  • Ireverzibilné inhibítory sa pevne viažu na cieľový enzým a disociácia komplexu enzým-inhibítor je veľmi pomalá. Inhibičný účinok je nevratný. Reverzibilné inhibítory na druhej strane sú charakterizované rýchlou disociáciou komplexu enzým-inhibítor. Inhibičný efekt je reverzibilný.
  • Ireverzibilné inhibítory je možné rozdeliť do troch kategórií: reagenty špecifické pre skupinu, analógy substrátu a inhibítory samovraždy. Reverzibilné inhibítory sú rozdelené do dvoch skupín: kompetitívne a nekompetitívne inhibítory.
  • Ireverzibilné analógy substrátu a reverzibilné kompetitívne inhibítory pôsobia podobne napodobňovaním enzýmovo špecifického substrátu. Analógy substrátu ireverzibilne modifikujú aktívne miesto enzýmu, pričom kompetitívnu inhibíciu je možné zvrátiť zvýšením koncentrácie substrátu.

Ireverzibilné vs reverzibilné inhibítory enzýmov: Porovnávacia tabuľka

Zhrnutie

Ireverzibilné a reverzibilné inhibítory enzýmov sú molekuly schopné viazať sa na enzýmy a deaktivovať ich.

Zatiaľ čo ireverzibilné inhibítory pôsobia trvalejšie modifikáciou aktívnych miest a pomalou disociáciou z cieľového enzýmu, reverzibilné inhibítory sa vyznačujú rýchlou disociáciou z enzýmu a ich inhibičnú aktivitu je možné ľahko zvrátiť.

Prečítajte si viac o: ,